enzimas

Enzima cardiaca

Deshidrogenasa láctica

La deshidrogenasa láctica (DHL) cataliza la conversión del piruvato a lactato y viceversa. Fue una de las primeras enzimas de las que se encontraron isoenzimas que se pueden separar por electroforesis. Sus cinco isoenzimas están formadas por cuatro polipéptidos de 35kD cada uno, de los cuales hay dos clases: M y H y se encuentran en diferentes proporciones en cada una de las isoenzimas como sigue:

M4, M3H, M2H2, MH3, H4.


La DHL con subunidades H predomina en tejidos aeróbicos como el corazón, tiene mayor afinidad por el piruvato y es inhibida por concentraciones elevadas del mismo.

La DHL con subunidades M predomina en tejidos anaerobios como el músculo estriado y el hígado. Esta especie tiene baja afinidad por el piruvato y no es inhibida por concentraciones elevadas del mismo.

En condiciones aeróbicas el ácido pirúvico pasa del citoplasma al interior de la mitocondria por medio de un porina que se localiza en la membrana externa mitocondrial. La piruvato translocasa permite el transporte del piruvato del espacio intermembranal al interior de la mitocondria; al mismo tiempo que se transporta un protón en la misma dirección (simporte). En la matriz mitocondrial, el complejo multienzimático piruvato deshidrogenasa (PDH), cataliza la descarboxilación del piruvato y su deshidrogenación irreversible.

Los grupos acetilo ingresan en el ciclo de ácido cítrico como Acetil-coenzima A (Ac-CoA):

El Ac-CoA es sintetizado a partir de piruvato a través de una descarboxilación oxidativa catalizada por el complejo multienzimático de la piruvato deshidrogenasa (PDH)

En general los complejos multienzimáticos son grupos de enzimas asociados de manera no covalente, que catalizan dos o más pasos secuenciales en una vía metabólica. El complejo multienzimático de la PDH consiste de tres enzimas: piruvato deshidrogenasa (E1), dihidrolipoil transacetilasa (E2) y dihidrolipoil deshidrogenasa (E3).



Enzimas cardiacas
Aminotransferasa aspartica y alaninaminotransferasa
Las aminotransferasas se denominan transaminasas, constituyen una clase de enzimasampliamente distribuidas en el organismo. Catalizan la transferencia de un grupo amino aun oxiácido.Las dos transaminasas de mayor importancia clínica son la aminotransferasa aspártica(AST anteriormente TGO) y la alaninaminotransferasa (ALT anteriormente TGP).
Fuentes tisulares
La transaminasa aspártica (AST) se encuentra ampliamente en el citoplasma hepático,en el músculo al miocardio y esquelético, y en el riñón. La alaninatransaminasa (ALT) seencuentra en mayor concentración dentro del citoplasma del tejido hepático, en menor grado en el músculo esquelético, riñón, corazón, páncreas, pulmones, bazo y eritrocitos.Es posible encontrar tanto AST como ALT en plasma, bilis, líquido cefalorraquídeo ysaliva de personas normales. No obstante, estas enzimas nunca se detectan en el orina almenos que haya alguna lesión renal.


Enzimas digestivas
Las enzimas digestivas son las encargadas de digerir los alimentos, descomponiéndolos en sus unidades básicas para que puedan ser absorbidas en el tracto intestinal. Aunque ya en la saliva encontramos enzimas digestivas (como la ptialina), la mayor parte de su actividad se presenta a nivel estomacal y, principalmente, en el intestino delgado.
Déficit de enzimas digestivas
Una insuficiente producción de dichas enzimas, ya sea por enfermedad, por el mismo proceso del envejecimiento o por un estilo de vida demasiado acelerado y con mal alimentación, o simplemente un exceso de alimentos que sobrepase la capacidad enzimática corporal, puede ocasionar la aparición de diversas alteraciones digestivas como indigestión, digestiones pesadas o lentas,…Si estas situaciones se prolongan durante demasiado tiempo, pueden llevar a un estado de malnutrición, de inflamación intestinal o de aumentos de las sensibilidades alérgicas. Apoyar el funcionamiento digestivo con enzimas digestivas puede ser interesante en muchos casos.
Propiedades y usos terapéuticos de las enzimas digestivas
De la mejora de los procesos digestivos y de sus efectos antiinflamatorios, analgésicos, y antiagregantes se derivan la mayor parte de las utilidades de los complejos de enzimas digestivas.
* Mejoran la asimilación de todos los nutrientes, mejorando procesos relacionados con la fatiga o la debilidad inmunitaria. * Util en casos de inflamación o trastornos intestinales como colitis, candidiasis, síndrome de Crohn, síndrome de colon irritable. * Insuficiencias vesiculares y pancreáticas. * Esteñimiento y diarrea
* Flatulencia y fermentación. * Digestiones pesadas. * Ulceras. En este caso los suplementos de enzima deber tomarse al final de la comida y no se aconseja la utilización de productos que contengan pepsina en forma de Betaína HCI. * Problemas cutáneos por la acumulación de toxinas debido a una mala digestión.
* Ayudan a las terapias de depuración general. * Ayudan a los procesos inflamatorios y degenerativos. * Artritis reumatoide. * Dismenorrea por coágulos.
Tipos de Enzimas digestivas
Encontramos tres tipos distintos de enzimas digestivas según el tipo de alimento sobre el cual actúan.
* Lipasas: digieren las grasas descomponiéndolas en ácidos grasos y glicerina. Se sintetizan por el páncreas y ejercen su acción en el intestino, a pH básico.
* Proteasas: rompen los enlaces pépticos de las proteínas, liberando péptidos y aminoácidos. Dentro de este grupo, en el organismo, podemos encontrar a la pepsina producida en el estómago y que necesita un pH muy ácido para ser activas y proteasas pancreáticas que se liberan en el intestino y que actúan a pH básico.
* En el reino vegetal, la bromelina (de la piña) y la papaína (de la papaya), son dos enzimas proteolíticas que, aparte de su función digestiva, tienen importantes efectos corporales. Entre otras acciones: son antiinflamatorias, analgésicas, aceleran la curación de heridas, son antiagregantes y evitan la acumulación de líquidos.
* Amilasas: degradan los almidones y los azúcares complejos de la dieta, mediante la ruptura de los enlaces glucídicos, liberando monosacáridos (especialmente glucosa). Existen tres tipos de amilasas: la ptilaina, la amilasa pancreática y la amilasa duodenal.
* La ptialina es una enzima presente en la saliva y que actúa en medio ligeramente básico hasta que se inactiva una vez que el alimento llega al estómago. La amilasa pancreática y duodenal actúan en el intestino a un pH ligeramente ácido.
Qué tipo de enzimas digestivas hay que elegir
La forma ideal de valorar la actividad de una enzima es mediante las unidades de actividad biológica y no su cantidad en peso, de acuerdo con unos patrones relacionados con condiciones de laboratorio establecidos por el Food Chemical Codex (FCC). Estos protocolos aseguran que las enzimas son activas y eficaces, midiendo realmente su capacidad de digerir los alimentos.
Es preferible utilizar enzimas digestivas vegetales, pues con esto se evitan posibles problemas de contaminación que se podrían generar con enzimas pancreáticas de origen animal.
Si se pretende mejorar la digestión y absorción de nutrientes a nivel intestinal hay que utilizar enzimas digestivas que resistan las condiciones altamente ácidas del estómago y lleguen totalmente activas al intestino. Las enzimas digestivas deben ser altamente biodisponibles y tolerables por el aparato digestivo.
Dosis recomendadas de enzimas digestivas
Un comprimido de enzimas digestivas de alta potencia al comienzo de cada comida principal, hasta un máximo de 3 diarias. No se recomiendan en niños, mujeres embarazadas o durante la lactancia

1.     Qué es la CPK?

Creatin-Kinasa (CK) o Creatin-Fosfokinasa (CPK)

La Creatin Kinasa (CK), también conocida como Creatin FosfoKinasa (CPK) es una enzima[1], presente en varios tipos de tejido muscular.

Su función es la catálisis[2] de Fosfocreatina[3] o CP, para facilitar que en el músculo se libere la energía que éste requiere para su contracción.

2.     ¿Cuáles son las clases CPK que existen?

Se distinguen tres tipos o isoenzimas de la CPK:

• CPK-1 ó CPK-BB, presente en el tejido cerebral y pulmón

• CPK-2 ó CPK-MB, de origen cardiaco 

• CPK-3 ó CPK-MM, de origen músculo esquelético

 

3.     ¿Qué función cumple la CPK en el organismo humano?

En el organismo humano existen básicamente dos tipos de músculos; los lisos y los estriados. De éstos últimos, algunos cumplen una función esencial para la vida, controlada directamente por el sistema nervioso autónomo, mientras que otros dependen única y exclusivamente de nuestra voluntad. El caso típico de estos lo constituyen aquellos que pertenecen a nuestro sistema músculo-esquelético, como los que nos permiten mover los brazos o las piernas.

El movimiento de cualquier parte del cuerpo tiene lugar gracias al trabajo de los músculos, el cualconsiste en un proceso de contracción y relajación, como el ilustrado en la Figura 1, en la cual se observa cómo el bíceps se acorta al levantar el brazo (contracción) y se alarga al bajarlo (relajación).

Como el realizado por cualquier máquina, el proceso de contracción y relajación muscular, que podría describirse como “trabajo-descanso”, requiere de dos elementos esenciales que son, la energía y un mecanismo de control.

Dicho mecanismo de control lo constituyen los impulsos nerviosos que provienen desde el cerebro, y que llegan a los músculos a través de las terminaciones nerviosas que conectan con éstos.

Por su parte, la energía requerida para la realización del proceso se genera en un proceso bioquímico en el que interviene precisamente la CPK.

 

4.     La contracción muscular.

Cuando es nuestra voluntad mover alguna parte de nuestro cuerpo, en el cerebro se genera un impulso nervioso que es transmitido a través de las neuronas motoras, y viaja hasta el extremo del axón, el cual hace contacto con nuestros músculos en la llamada unión neuromuscular (ver Figuras 2 y 3).

 

Figura 2. El impulso nerviosos viaja desde el cerebro hasta el músculo

Figura 3. Las terminales axonales conectan al sistema nevioso con el músculo.

Cuando el impulso nervioso llega a la unión neuromuscular, ésta libera una sustancia llamada Acetilcolina (ver Figura 4).

Figura 4. Con el impulso nervioso se libera Acetilcolina

La Acetilcolina penetra la fibra muscular, pasando a través de los Túbulos “T”, hasta llegar a la miofibrilla, momento en el cual la fibra muscular libera el Calcio que tiene almacenado (ver Figura 5).

Figura 5. Al contacto de la Acetilcolina con la miofibrilla, la fibra muscular libera Calcio.

Al interior de la miofibrilla se pueden distinguir los filamentos de Actina y Miosina y, de ésta última, sus cabezas (ver Figura 6).

 

Figura 6. Al interior de la miofibrilla se distinguen la Actina y la Miosina.

El Calcio liberado en la fibra muscular se distribuye entre los filamentos de la miofibrilla (ver Figura 7).

 

Figura 7. El Calcio se distribuye entre los filamentos de la miofibrilla.

En la figura 8 podemos ver que en el filamento de Actina se distinguen la Tropomiosina y la Troponina, mientras en el de Miosina se distingue la presencia del Adenosin-Trifosfato (un enlace de “adenosin” contres moléculas de fosfato) o ATP.

La Tropomiosina cumple dos funciones complementarias:

a)      Previene que entren en contacto la Actina y la Miosina, cuando el músculo debe estar relajado

b)      Facilita el contacto de la Actina y la Miosina, cuando se requiere la contracción muscular

La Troponina, por su parte, tiene el potencial de enlazar su molécula a algún ión de calcio, cuando ha de producirse una contracción, dando lugar a la función de la Tropomiosina.

Por lo que respecta a la molécula de ATP, ésta constituye en sí misma el reservorio para el almacenamiento de la energía necesaria para que se lleve a cabo la contracción muscular (ver Figura 8).

Figura 8. Se distinguen Tropomiosina, Troponina y la molécula de ATP.

Una vez que el filamento de Actina está físicamente dispuesto para entrar en contacto con el filamento de Miosina, y por efecto de la presencia de un ión de magnesio en este filamento, se desprende de la molécula de ATP uno de sus tres fosfatos, el cual es captado por la Creatinina. Así el ATP se convierte en una molécula de Adenosin-Difosfato (un enlace de “adenosin” con dos moléculas de fosfato) o ADP, mientras la Creatinina, más el fosfato que captó se convierte en Fosfocreatina  o CP.

Con dicho desprendimiento, la energía química almacenada en la molécula de ATP se convierte en la energía mecánica que hace que se mueva la cabeza del filamento de Miosina, jalando a la Actina, y volviendo inmediatamente después a su posición original.

Es entonces la Fosfocreatina (CP) reacciona ante la presencia de la enzima CPK y libera su fosfato, donándolo a la molécula de ADP, la cual se convierte nuevamente en ATP, y queda lista para un nuevo ciclo en el que esa misma cabeza de Miosina contribuirá a la contracción de un músculo.

Por su parte, la CPK ya utilizada, se va al torrente sanguíneo, de donde luego será eliminada.

 

Figura 9. El proceso de contracción muscular

Visto desde un poco más lejos, el proceso de contracción-relajación de un músculo no es otra cosa que el trabajo que realiza la Miosina al jalar y soltar el filamento de Actina.

Figura 10. Los filamentos de Actina y Miosina en el proceso de Contracción-Relajación.

Al final, esta historia nos deja claro que la única función de la CPK es la catálisis de la Fosfocreatina para que ésta done su fosfato a la molécula de ADP, convirtiéndola en ATP, y haciendo de ésta un nuevo reservorio de energía química, lista para ser convertida en la energía mecánica necesaria para el proceso de contracción del músculo.

De aquí se infiere claramente que, cuando realizamos un esfuerzo físico, cualquiera que sea su naturaleza y su intensidad, en la sangre se puede encontrar cierta cantidad de CPK. En otras palabras, y dado que la vida misma implica el movimiento constante de músculos, tanto de aquellos que dependen de nuestra voluntad (los de nuestros brazos o piernas, por ejemplo), como los que son controlados por nuestro Sistema Nervioso Autónomo (corazón, pulmones, etc.), es de esperarse que en nuestra sangre siempre existan ciertos niveles de dicha enzima.

 

5.     ¿Qué causas pueden hacer que se eleve el nivel de la CPK?

Los niveles aumentados de CPK-1 o BB en la sangre pueden indicar:

• Cáncer de cerebro
• Infarto cerebral
• Infarto pulmonar

También puede elevarse después de:

• Tratamientos de electroconvulsión
• Hemorragias subaracnoidea
• Convulsiones  

 Los niveles aumentados de CPK-2 o MB en la sangre pueden indicar:

• Arritmias ventriculares
• Isquemia o infarto cardiaco

También puede elevarse después de alguna:

• Electrocución
• Tratamiento de desfibrilación cardiaca
• Intervención de corazón

La CPK-3 o MM es la isoenzima más abundante en la medida total de la CPK en personas sanas, si se eleva se debe a lesiones del músculo esquelético o por ejercicio físico muy intenso.

Los niveles aumentados de CPK-3 o MM en la sangre pueden indicar:

• Distrofia muscular [4]
• Convulsiones
• Miositis [5]
• Rabdomiolisis [6]

También puede elevarse después de:

• Una electromiografía
• Una cirugía
• Ejercicio intenso
• Traumatismos musculares
• Inyecciones intramusculares múltiples 

Aunque las fuentes consultadas no las consideran, pero ya que las fasciculaciones no son otra cosa que contracciones musculares, no sonará descocado agregarlas en la lista de posibles razones de un elevado nivel de CPK MM, tal vez al lado de "Ejercicio intenso".

Finalmente, y en relación con la CPK, en general, también es importante señalar que algunos medicamentos (estatinas, por ejemplo) pueden elevar sus cifras en sangre.

6.     ¿Qué relación tiene la CPK con el SPP y su diagnóstico

Como sabemos, uno de los síntomas del Síndrome Post-Polio, si no es que el más importante, es la distrofia muscular.

Por lo tanto, si en un estudio de sangre la CPK está elevada, será necesario hacer un estudio posterior para identificar en específico la isoenzima que está siendo la causa. Si se comprueba que es la isoenzima MM, entonces se puede presumir alguna de las condiciones arriba mencionadas. Si se descartan las otras, la distrofia muscular puede ser uno de los síntomas que explican en cierta medida la condición del paciente, y el cual, de verse acompañado por otros síntomas como la fatiga, el cansancio extremo, la intolerancia al frío, las fasciculaciones, el dolor en músculos y/o articulaciones, puede que apunte al diagnóstico de SPP, especialmente si otros estudios como la electromiografía, la biopsia de músculo o la resonancia magnética muestran daño a nivel neuronal y muscular.